酶的作用机理主要是通过 降低生化反应的活化能来提高反应速率。酶作为生物催化剂，能够显著降低化学反应所需的活化能，从而加速反应的进行。这种催化作用是通过酶与底物之间的特异性结合实现的，结合后形成的酶-底物复合物能够改变反应途径，使底物的活化能大大降低，反应速度得以提高。
具体来说，酶的作用机制包括以下几个方面：
趋近效应与定向效应：
酶可以将底物结合在其活性部位，使得底物在反应系统的某一局部区域浓度增高，从而提高反应速度。同时，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。
张力作用：
底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。
酸碱催化作用：
酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。
共价催化作用：
某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。
中间产物学说：
酶在催化过程中首先与底物结合形成酶-底物中间复合物，发生化学反应后再分解成酶和产物，酶在反应前后数量和性质均不变。
诱导契合学说：
当底物结合到酶的活性部位时，酶的构象有一个改变。催化基团的正确定向对于催化作用是必要的。底物诱导酶蛋白构象的变化，导致催化基团的正确定位与底物结合到酶的活性部位上去。
这些机制共同作用，使得酶在生物体内能够高效地催化各种生化反应。